Пепсин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 31 января 2014; проверки требуют 3 правки.
Текущая версияпоказать/скрыть подробности
Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 31 января 2014; проверки требуют 3 правки.
Перейти к: навигация, поиск
Пепсин
1PSO.png

Пепсин в комплексе с пепстатином

Другие названия: Пепсин А
Генетические данные
Код гена: 8885 (HGNCid)
Структура и функция белка
Тип белка: протеаза
Функции: пищеварение
Другое
Молекулярные взаимодействия: пепстатин
Database Links
Шифр КФ: 3.4.23.1

Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1), вырабатываемый главными клетками слизистой оболочки желудка, осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.

Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде.

Содержание

  • 1 Общие сведения
  • 2 Изопепсины
  • 3 Роль пепсина в пищеварении
  • 4 Лекарственные препараты на основе пепсина
    • 4.1 Пепсин (pepsinum)
    • 4.2 Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)
  • 5 Сыроделие
    • 5.1 Мукорпепсин
  • 6 Cсылки и источники

Общие сведения[править | править вики-текст]

Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть фермент, который расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.

Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.

Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.

Изопепсины[править | править вики-текст]

Главные клетки желудка. Вырабатывают пепсиноген, липазы и реннин.

Всего известно до 12 изоформ пепсина (Коротько Г. Ф., 2006), которые различаются молекулярным весом, электрофоретической подвижностью, оптимумами рН протеолитической активности, при разном рН с неодинаковой скоростью гидролизуют разные белки, условиями инактивации.

Собственно пепсином называется пепсин, имеющий шифр КФ 3.4.23.1.

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф., 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

  • Пепсин 1 (собственно пепсин) — максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
  • Пепсин 2 — максимум активности при рН = 2,1.
  • Пепсин 3 — максимум активности при рН = 2,4 — 2,8.
  • Пепсин 5 («гастриксин») — максимум активности при рН = 2,8 — 3,4.
  • Пепсин 7 — максимум активности при рН = 3,3 — 3,9.

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

См. также: Изоферменты

Роль пепсина в пищеварении[править | править вики-текст]

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30% меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-kонцевого участка пепсиногена несколько пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6 достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять 50 кг яичного альбумина, створаживать 100000 л молока, растворять 2000 л желатина.

Лекарственные препараты на основе пепсина[править | править вики-текст]

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней. Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиносодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)[править | править вики-текст]

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата. Внутрь по 0,2—0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2—3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1—3% растворе разведенной соляной кислоты.

Действие лекарства. Пепсин расщепляет белки до полипептидов, после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению. Ахилия, гипо- и анацидные гастриты, диспепсия.

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)[править | править вики-текст]

Таблетки, содержащие 1 часть пепсина и 4 части ацидина (бетаина гидрохлорида). При введении в желудок ацидин гидролизуется и отделяет свободную соляную кислоту.

Показания к применению. Расстройства пищеварения при ахилии, гипо- и анацидных гастритах, диспепсии.

Форма выпуска. Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата. Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 — 4 раза в день. Для детей — от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 — 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 — 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие[править | править вики-текст]

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров. Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов — химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка — казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105—106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту — гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Сыр сулугуни

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни, брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Мукорпепсин[править | править вики-текст]

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin) — протеолитический фермент класса гидролаз. Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei. Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.


Cсылки и источники[править | править вики-текст]

  • Коротько Г. Ф. Желудочное пищеварение. Краснодар, 2007, — 256 с ISBN 5-93730-003-3.
  • Коротько Г. Ф. Желудочное пищеварение в технологическом ракурсе. — Кубанский научный медицинский вестник. 2006, № 7-8 (88-89), с. 17-22.
  • Справочник «Медицинские препараты».
 Просмотр этого шаблона Физиология пищеварения, пищеварительная система человекаЭнтеральная нервная системаЭнтерокринныеГастроэнтеропанкреатическая
эндокринная системаЭнтероцитыБиологические жидкостиПроцессы Моторика желудочно-кишечного
тракта
Мейсснерово сплетение  · Ауэрбахово сплетение
Главные клетки (Пепсиноген → Пепсин  · Реннин)  · Обкладочные клетки (Соляная кислота желудочного сока  · Н+/К+-АТФаза  · Внутренний фактор)  · Поверхностные добавочные клетки (Слизь  · Бикарбонаты)  · Бруннеровы железы
G-клетки (Гастрин)  · D-клетки (Соматостатин)  · ECL-клетки (Гистамин  · Вещество Р)  · I-клетки (Холецистокинин) · K-клетки (ГИП)  · S-клетки (Секретин)  · EC-клетки  · PP-клетки (Панкреатический полипептид)  · L-клетки (Пептид YY  · ГПП-1)  · ВИП  · Грелин
Каёмчатые  · Клетки Панета  · Бокаловидные  · Бескаёмчатые
Слюна  · Желудочный сок  · Кишечный сок  · Жёлчь  · Панкреатический сок  · Химус
Глотание (Болюс)  · Рвота  · Регургитация  · Фаринголарингеальный рефлюкс  · Гастроэзофагеальный рефлюкс  · Дуоденогастральный рефлюкс  · Дефекация  · Кишечно-печёночная циркуляция жёлчных кислот
Моторика тонкой кишки  · Перистальтика  · Ритмическая сегментация  · Антиперистальтика  · Мигрирующий моторный комплекс  · Медленные волны  · Водители ритма  · Интерстициальные клетки Кахаля  · Гастроколический рефлекс
Источник — «https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Пепсин&oldid=70436723»
Категории:
  • КФ 3.4.23
  • Ферментированная пища

Навигация

Персональные инструменты

  • Создать учётную запись
  • Войти

Пространства имён

  • Статья
  • Обсуждение

Варианты

Просмотры

Ещё

Поиск

Навигация

  • Заглавная страница
  • Рубрикация
  • Указатель А — Я
  • Избранные статьи
  • Случайная статья
  • Текущие события

Участие

  • Сообщить об ошибке
  • Портал сообщества
  • Форум
  • Свежие правки
  • Новые страницы
  • Справка
  • Пожертвования

Инструменты

  • Ссылки сюда
  • Связанные правки
  • Спецстраницы
  • Постоянная ссылка
  • Сведения о странице
  • Элемент Викиданных
  • Цитировать страницу

Печать/экспорт

  • Создать книгу
  • Скачать как PDF
  • Версия для печати

На других языках

  • Alemannisch
  • العربية
  • Беларуская
  • Català
  • Čeština
  • Cymraeg
  • Dansk
  • Deutsch
  • Ελληνικά
  • English
  • Esperanto
  • Español
  • Euskara
  • فارسی
  • Suomi
  • Français
  • Gaeilge
  • Galego
  • עברית
  • Kreyòl ayisyen
  • Ido
  • Italiano
  • 日本語
  • ქართული
  • Қазақша
  • 한국어
  • Македонски
  • Nederlands
  • Norsk bokmål
  • Occitan
  • Polski
  • Português
  • Simple English
  • Slovenčina
  • Slovenščina
  • Svenska
  • ไทย
  • Türkçe
  • Українська
  • اردو
  • Oʻzbekcha/ўзбекча
  • 中文
Править ссылки